蛋白質分子印跡聚合物研究1996年，瑞典大學Hjertén等[4]采用包埋法，以丙烯酰胺為單體合成了低交聯(lián)度的凝膠，對血紅蛋白、生長激素、紅細胞色素、肌紅蛋白和核糖核酸酶等進行了印跡。經過含10%SDS的乙酸（10%）溶液洗脫模板分子，得到具有良好選擇性的MIP，從而開啟了蛋白質分子印跡聚合物研究的大門。

　　　　表面法制備蛋白質MIP，最早是將糖蛋白轉鐵蛋白在溶液中與硼酸酯硅烷發(fā)生作用，然后在多孔硅膠顆粒上進行聚合。由于硼酸酯基團能通過酯基與糖和糖蛋白發(fā)生可逆反應，因此硼酸酯硅烷與轉鐵蛋白的預結合使得硼酸酯基團能正確排列，因此保證了印跡位點對轉鐵蛋白的特異性。另一種表面印跡技術是在金屬離子（Cu2+）和核糖核酸酶A[13]存在的情況下，利用金屬螯合單體在活化的硅膠顆粒上進行聚合。由于核糖核酸酶A存在兩個暴露在分子表面的組氨酸可以與兩個金屬螯合分子進行螯合作用，在聚合過程中金屬螯合分子固定到硅膠表面并生成特異性結合部位。1999年，Shi等，提出了平板表面印跡方法，蛋白質首先被吸附在云母上，然后用二糖分子包在被吸附的蛋白質上，二者通過氫鍵結合，再在糖分子表面聚合上一層熒光聚合物薄層，最后除去云母，溶解掉蛋白質分子，就生成了具有蛋白質形狀孔穴的聚二糖表面印跡聚合物。2004年，Ramanaviciene等采用電聚合方法在電極表面合成牛白血病病毒糖蛋白分子印跡聚合物，并利用脈沖安培法對樣品中的模板分子進行了檢測。最近，李永等將蛋白質固定在表面覆蓋鋁膜的納米管上，以丙烯酰胺為單體，亞甲基丙烯酰胺為交聯(lián)劑聚合，而后用NaOH溶解納米管和鋁膜，洗脫模板蛋白后納米線聚合物表面則留下特異性識別孔穴，其對目的蛋白具有特異性吸附能力。

　　　　在微球表面進行蛋白印跡同樣取得很大進展，南開大學課題組制備了殼聚糖微球，進而對其進行化學修飾，以磷酸緩沖液為溶劑制備了血紅蛋白分子印跡聚合物，對模板分子的分離效果良好，并且具有很強的特異性。Shiomi等。在胺基化硅膠顆粒表面引入醛基，并采用共價方法印跡了血紅蛋白并對模板分子進行了分離。天津大學龐興收等。采用反相種子懸浮聚合法，在磷酸鹽緩沖液中利用丙烯酰胺和亞甲基雙丙烯酰胺制備凝膠微球，在其表面對牛血清白蛋白（BSA）進行印跡，聚合微球對模板分子具有良好的特異性吸附能力和分離能力（分離因子α為3.54），這些具有窄分布的球形粒子非常適合于色譜分析。

　　　　利用抗原肽制備蛋白分子印跡聚合物也有相關報道，此法是由Rachkov等人在2001年提出：其原理來源于自然界中的相似方法，即抗體在識別抗原時只與抗原的小部分，即抗原表位（抗原決定基）發(fā)生作用。該法是采用與蛋白質結構中暴露在表面的肽鏈相同的短肽作為模板分子制備MIP，此MIP不僅可識別該肽，也可以識別整個蛋白質分子。2004年，該課題組利用該方法在水相中合成了Sar1，Ala血管緊張素II的分子印跡聚合物，并以高效液相色譜分離了血管緊縮素Ⅱ和模板分子SA的混合物，考察了流動相的pH值、磷酸鹽緩沖溶液的濃度、流動相中乙腈的含量對被分析物保留因子的影響。Tai等人利用該方法，首先合成登革熱病毒表面NS1蛋白抗原肽，以丙烯酸和丙烯酰胺為單體，采用紫外光引發(fā)聚合，在QCM電極表面制備了針對NS1蛋白的MIP，依據(jù)頻率改變檢測登革熱毒NS1蛋白最低濃度為5ng/mL.