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第01講　蛋白質的化學

學科特點及考試命題重點

第一節(jié)　蛋白質的化學

考試大綱及考點預測

氨基酸的分類

蛋白質的分子結構

蛋白質的變性

一、分子組成

（一）元素組成

蛋白質分子的元素主要有碳、氫、氧、氮、硫等，其中氮元素是蛋白質的特征性元素，含量平均16%。

（二）基本結構

1.蛋白質的基本單位是氨基酸：人體有20種氨基酸（不包括鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸），除甘氨酸外，其中19種氨基酸為L-α-氨基酸。

2.氨基酸的分類

考點

（1）非極性脂肪族氨基酸 6種（脯亮亮纈丙甘）

（2）極性中性氨基酸 6種（蘇甲天絲半谷）

（3）含芳香族氨基酸3種（疏水性強-酪色苯）

（4）酸性氨基酸 2種

（5）堿性氨基酸 3種

記憶要訣：

冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，

撿（堿性氨基酸 ）來（賴氨酸）精（精氨酸）煮（組氨酸）。

二、分子結構

（一）肽鍵與肽鏈

1.肽鍵：是由一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。

2.肽鏈：有兩個或兩個以上的氨基酸以肽鍵相連的化合物。如谷胱甘肽為三肽（寡肽和多肽）。

（二）蛋白質的結構

1.蛋白質的一級結構

（1）概念：是指多肽鏈中氨基酸的排列順序。（一條線）

（2）主要的化學鍵：肽鍵。有些蛋白質還包括二硫鍵。

（3）意義：一級結構非空間結構但它決定著蛋白質空間結構。

（4）胰島素分子：A鏈和B鏈之間的交聯(lián)主要靠二硫鍵。

2.蛋白質的二級結構

（1）概念：某一段肽鏈的局部空間結構。（彈簧中的一段）

（2）主要的化學鍵：氫鍵。

（3）蛋白質二級結構的主要形式：α-螺旋、β-折疊、β-轉角等。

α-螺旋特點：

（1）主鏈圍繞中心軸旋轉，每隔3.6個氨基酸殘基上升一個螺距。

（2）每個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵。氫鍵維持了α-螺旋結構的穩(wěn)定。

（3）α-螺旋為右手螺旋（順時針旋轉），氨基酸側鏈基團伸向螺旋外側。

3.蛋白質的三級結構

（1）概念：是指整條肽鏈中所有原子在三維空間結構。（整條鏈）

（2）主要的化學鍵：鹽鍵、疏水鍵、氫鍵和范德華力。

肌紅蛋白 （Mb）

4.蛋白質的四級結構

（1）概念：蛋白質分子中各亞基的空間排布。（多條鏈）

（2）主要化學鍵：氫鍵和離子鍵。

（3）具有2條以上多肽鏈的蛋白質只有形成完整的四級結構寡聚體才有生物學活性。如具有運輸O2和CO2功能的成人血紅蛋白含有4個亞基。

成人血紅蛋白由2條α鏈和2條β鏈組成，各亞基分別含一個血紅素。

5.蛋白質結構與功能的關系

蛋白質的特定高級結構是以氨基酸順序為基礎的，即一級結構是高級三維空間構象的基礎。

蛋白質一級結構決定空間構象，即一級結構是蛋白質高級結構形成的基礎，同時也證明，只有具有高級結構的蛋白質才能表現(xiàn)出生物學功能。

三、蛋白質的理化性質

（一）等電點

在酸性溶液中，蛋白質解離成陽離子，在堿性溶液中，蛋白質解離成陰離子。當?shù)鞍踪|溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點（pI）。

體內各種蛋白質的等電點不同，但大多數(shù)接近于pH 5.0。所以在人體體液pH 7.4的環(huán)境下，大多數(shù)蛋白質解離成陰離子。

（二）蛋白質的變性

1.概念：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，導致其理化性質改變和生物學活性的喪失。

2.本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。

3.意義：1.高溫滅菌。2.利于消化吸收。

4.特點：

（1）化學性質改變：生物活性的喪失（酶失去催化活性、激素不能調節(jié)代謝反應、抗體不能與抗原結合等）。

（2）物理性質的改變：溶解度降低、黏度增加、結晶能力消失、易沉淀、呈色性增加、易被蛋白酶水解等。

5.變性與復性

（1）蛋白質劇烈變性后，空間結構嚴重被破壞，不能復原，稱為不可逆變性。

（2）變性的蛋白質，只要其一級結構仍完好，可在一定條件下恢復其空間結構，隨之理化性質和生物學性質也重現(xiàn)，這稱為復性。

6.蛋白質紫外吸收

（1）酪氨酸、色氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

（2）大多數(shù)蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值，可進行蛋白質定量測定。

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