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「生物化學(xué)」臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師筆試沖刺重點(diǎn)記憶23條!

「生物化學(xué)」臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師筆試沖刺重點(diǎn)記憶23條!相關(guān)內(nèi)容整理如下,希望可以幫助到大家備戰(zhàn)醫(yī)考!

生物化學(xué)考前奪分要點(diǎn)23條

1.等電點(diǎn)(pI點(diǎn)):在某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。pH<pI 陽離子氨基酸帶凈負(fù)電荷,在電場中將向正極移動;pH=pI氨基酸的兼性離子;pH>pI 陰離子氨基酸帶凈正電荷,在電場中將向負(fù)極移動。

2.含共軛雙鍵的氨基酸(色氨酸、酪氨酸)具有紫外吸收性質(zhì);氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物。

3.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中,從N-端至C-端的氨基酸排列順序,即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序,主要化學(xué)鍵是肽鍵。

4.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu),也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。局部肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置,包括:α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲。

5.蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

6.蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。氫鍵和離子鍵為各亞基間的主要結(jié)合力。

7.α-螺旋多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時鐘走向,即右手螺旋,每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈,螺距為0.54nm。α-螺旋的每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。

8.蛋白質(zhì)變性:在某些物理和化學(xué)因素作用下,其特定的空間構(gòu)象被破壞,從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞,不涉及一級結(jié)構(gòu)的改變。變性后,其溶解度降低,粘度增加,結(jié)晶能力消失,生物活性喪失,易被蛋白酶水解。

9.核酸的基本組成單位是核苷酸

10.DNA堿基組成規(guī)律:A=T;C≡G。

11.DNA的反向平行,右手螺旋的雙鏈結(jié)構(gòu),脫氧核糖和磷酸基團(tuán)組成親水性骨架,位于雙鏈的外側(cè),而疏水的堿基位于內(nèi)側(cè),螺旋直徑為2nm,螺距為3.54nm。

以基因的形式傳遞遺傳信息,并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板,是遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)和生命活動的信息基礎(chǔ)。

12.增色效應(yīng):DNA變性后,在260nm波長處的光吸收增強(qiáng)。DNA分子內(nèi)50%的雙螺旋結(jié)構(gòu)被破壞時的溫度稱為溶解溫度,用Tm表示。DNA分子的Tm值大小與其DNA長短以及堿基中的G+C含量相關(guān),G+C比例越高,Tm值越高:離子強(qiáng)度越高,Tm值越高

13.核酸的紫外線吸收:260nm波長處有最大紫外線吸收。

14.RNA分類:mRNA(模板-密碼子)、tRNA(運(yùn)載體-反密碼子)、rRNA(核糖體-場所)。

15.hnRNA為mRNA的初級產(chǎn)物,經(jīng)過剪接切除內(nèi)含子,拼接外顯子,成為成熟的mRNA并移位到細(xì)胞質(zhì)。成熟mRNA由編碼區(qū)和非編碼區(qū)構(gòu)成真核生物mRNA有3'-末端:多聚A尾結(jié)構(gòu)及5'-末端:帽結(jié)構(gòu)(7-甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷)。

16.tRNA分子中含有稀有堿基。呈三葉草形,有DHU環(huán)、TψC環(huán),三級結(jié)構(gòu)呈倒“L”形。

17.的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。

18.與蛋白質(zhì)共價結(jié)合的輔酶稱為輔基。

19.酶分子中必需基團(tuán)在空間位置上相對集中所形成的特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域,是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位,稱為酶的活性中心。

20.酶只能使反應(yīng)加速達(dá)到平衡點(diǎn),而不能改變平衡點(diǎn)。

21.米氏常數(shù)Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度;Km值愈小,酶與底物的親和力愈大;Km值是酶的特征性常數(shù)之一,只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境如溫度、PH、離子強(qiáng)度有關(guān),與酶的濃度無關(guān);Vmax是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度,與酶濃度呈正比。

22.競爭性抑制劑:Vmax不變,Km值增大;非競爭性抑制劑:Vmax降低,Km值不變;反競爭性抑制劑:Vmax、Km均降低。

23.經(jīng)過一次三羧酸循環(huán),①消耗一分子乙酰CoA,②經(jīng)四次脫氫,二次脫羧,一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2,3分子NADH+H,2分子CO2,1分子GTP,(一共生成10個ATP)無H2O生成。③不可逆步驟(第1、3、4個步驟)其關(guān)鍵酶有:檸檬酸合酶、α-酮戊二酸脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶④整個循環(huán)反應(yīng)為不可逆反應(yīng)。

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